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超高亲和力特性：通过多轮筛选与突变优化，抗体与目标蛋白的结合 Kd 值稳定控制在 1-5nM，较传统 IP 抗体（Kd=10-50nM）提升 2-10 倍。在低丰度目标蛋白检测中（如细胞内 p53 蛋白，浓度约 0.5nM），该系列抗体的捕获效率达 85% 以上，传统抗体仅能捕获 30%-40%，有效避免低丰度蛋白互作信号漏检。
构象特异性结合：通过筛选识别目标蛋白天然构象的抗体克隆，避免与变性蛋白结合，确保捕获的目标蛋白保持天然结构，从而维持其与互作蛋白的结合状态。例如在检测 MAPK 信号通路中 ERK 与 MEK 的互作时，传统抗体可能结合变性 ERK，导致 MEK 解离，共沉淀效率仅 25%；而 Jackson IP 抗体结合天然构象 ERK，共沉淀效率提升至 70% 以上，完整保留互作信号。
表位选择优化：优先选择目标蛋白表面非互作界面的表位（如远离酶活性中心、非蛋白结合域的区域），避免抗体结合后遮挡互作界面，确保蛋白质复合物的完整性。在检测 p300 与转录因子 NF-κB 的互作时，该系列抗体结合 p300 的 N 端非结合域，不影响其与 NF-κB 的 C 端结合，互作蛋白回收率较传统抗体提升 40%。
Fc 段突变设计：对抗体 Fc 段进行定点突变（如 L234A/L235A 突变），阻断其与细胞内 Fcγ 受体、补体成分的结合，同时减少与白蛋白、角蛋白等常见杂蛋白的非特异性相互作用。经 Fc 段优化后，抗体的非特异性吸附率降至 5% 以下，较传统未突变抗体（非特异性吸附率 30%-40%）降低 80%，IP 产物中目标蛋白纯度提升至 90% 以上。
四步纯化工艺：采用 “Protein A 亲和纯化→抗原亲和纯化→离子交换层析→尺寸排阻层析" 四步纯化流程，去除抗体制备过程中的杂蛋白（如宿主细胞蛋白、牛血清白蛋白）、未成熟抗体片段及游离轻链 / 重链。通过 SDS-PAGE 检测，纯化后的抗体呈现单一重链（约 50kDa）与轻链（约 25kDa）条带，无任何杂带，Western Blot 检测无杂蛋白信号，无需额外纯化即可直接用于质谱分析。
交叉反应预清除：针对多物种样本研究需求（如人、小鼠、大鼠细胞混合样本），通过与非目标物种蛋白质提取物孵育，预清除抗体中可能存在的交叉反应成分。例如用于人细胞 IP 实验的 anti-human p53 IP 抗体，经小鼠、大鼠肝组织提取物预清除后，与人细胞裂解液反应时，对小鼠、大鼠 p53 的交叉反应率＜0.1%，可用于人 - 小鼠嵌合模型的蛋白质互作研究。
专用 IP 缓冲液配方：配套提供含蛋白酶抑制剂（如 PMSF、蛋白酶抑制剂鸡尾酒）、磷酸酶抑制剂（如 Na3VO4、NaF）及复合物稳定剂（如甘油、BSA）的专用 IP 缓冲液。缓冲液可抑制细胞裂解后蛋白酶对目标蛋白及互作蛋白的降解，维持蛋白质磷酸化修饰状态（如 p-ERK 的磷酸化水平），同时通过甘油稳定蛋白质复合物构象，减少互作解离，使共沉淀效率提升至 80% 以上，较传统通用缓冲液（共沉淀效率 30%-40%）提升 1 倍。
磁珠偶联优化：提供预偶联蛋白 A/G 磁珠的 IP 抗体产品，通过优化抗体与磁珠的偶联比例（1μg 抗体偶联 10μL 磁珠）及偶联化学方法（如酰胺键偶联），确保抗体均匀分布在磁珠表面，且保持抗原结合活性（活性保留率＞95%）。预偶联磁珠的抗体可直接用于实验，省去传统 “抗体 - 磁珠孵育" 步骤，实验时间从 8 小时缩短至 4 小时，同时避免因抗体过量或偶联不均导致的非特异性吸附增加。
温和洗脱条件：采用低 pH 洗脱液（0.1M glycine-HCl，pH 2.8）或特异性肽段洗脱，避免使用高浓度 SDS、尿素等变性剂，确保洗脱的蛋白质复合物保持天然结构与活性。温和洗脱条件下，目标蛋白及互作蛋白的回收率达 90% 以上，且可直接用于后续功能实验（如体外酶活检测、蛋白质再结合实验），拓展 IP 技术的应用范围。
突变体特异性互作蛋白捕获：通过该抗体从 EGFR L858R 突变肺癌细胞裂解液中捕获 EGFR 蛋白，结合质谱分析，鉴定出 12 个与突变 EGFR 特异性互作的蛋白质，其中包括新型互作蛋白 —— 热休克蛋白 HSP70 同源物 HSPA1A，而野生型 EGFR 未与 HSPA1A 结合。
互作机制验证：通过 Co-IP 实验证实，HSPA1A 通过其 ATPase 结构域与 EGFR L858R 的激酶结构域结合，促进 EGFR 二聚化与自磷酸化（p-EGFR 水平提升 2.5 倍），进而激活下游 PI3K-AKT 与 MAPK 信号通路，促进肺癌细胞增殖。
治疗靶点验证：在 EGFR L858R 突变肺癌细胞中，敲低 HSPA1A 可显著抑制 EGFR 信号激活（p-AKT、p-ERK 水平降低 60%），并增强 EGFR 抑制剂（吉非替尼）的敏感性，细胞凋亡率从单药的 25% 提升至联合处理的 55%。相关成果发表于《Cancer Cell》（影响因子 38.2），Jackson IP 抗体的高特异性与高捕获效率是发现该新型互作的关键。
AD 特异性互作蛋白鉴定：从 AD 模型小鼠（APP/PS1 双转基因）与野生型小鼠大脑皮层裂解液中分别免疫沉淀 tau 蛋白，结合定量质谱分析，发现 AD 模型小鼠中 tau 与微管相关蛋白 MAP2 的结合显著减少（降低 45%），而与泛素连接酶 CHIP 的结合显著增加（提升 3 倍）。
功能影响分析：进一步研究证实，tau 与 MAP2 结合减少导致微管稳定性下降（微管聚合率降低 30%），影响神经元轴突运输；而 tau 与 CHIP 结合增加促进 tau 蛋白的 K48 位泛素化修饰，加速 tau 蛋白降解（tau 蛋白半衰期从 24 小时缩短至 12 小时），但在 AD 病理状态下，tau 过度磷酸化抑制 CHIP 介导的降解，导致异常 tau 聚集。
治疗潜力评估：通过小分子化合物增强 CHIP 与 tau 的结合效率，可促进磷酸化 tau 的降解（tau 聚集量减少 50%），改善 AD 模型小鼠的认知功能（Morris 水迷宫实验中逃避潜伏期缩短 30%）。相关成果发表于《Nature Neuroscience》（影响因子 28.7），Jackson IP 抗体的高灵敏度确保了低丰度互作信号的准确捕获。
宿主互作蛋白筛选：通过该抗体从新冠病毒感染的 Vero 细胞裂解液中捕获 N 蛋白，结合质谱鉴定，发现 N 蛋白与宿主细胞的 RNA 解旋酶 DDX3X 特异性结合，且该互作依赖 N 蛋白的 RNA 结合结构域。
互作功能分析：进一步实验证实，N 蛋白与 DDX3X 结合后，可招募 DDX3X 至病毒复制复合物，促进病毒 RNA 的复制（病毒 RNA 产量提升 3 倍）；同时，N 蛋白通过 DDX3X 抑制宿主细胞的 IFN-β 信号通路（IFN-β mRNA 水平降低 60%），增强病毒免疫逃逸能力。
干预策略验证：利用特异性肽段阻断 N 蛋白与 DDX3X 的结合，可显著抑制病毒复制（病毒滴度降低 100 倍），并恢复宿主 IFN-β 表达，为治疗提供了新的靶向策略。相关成果发表于《Cell Host & Microbe》（影响因子 30.3），Jackson IP 抗体的高物种特异性避免了宿主蛋白与病毒蛋白的交叉反应干扰。
单细胞 IP 抗体技术：研发适用于单细胞样本的高灵敏度 IP 抗体，结合微流控技术，实现对单个细胞内低丰度蛋白质复合物的捕获与分析，助力解析细胞异质性中的蛋白质互作差异（如肿瘤干细胞与普通肿瘤细胞的信号通路互作差异）。
动态互作捕获技术：开发 “光控 IP 抗体"，通过光响应性 linker 将抗体与磁珠偶联，可在特定时间点通过光照触发抗体与磁珠解离，实现对蛋白质互作动态变化的实时捕获（如信号通路激活后 0-60 分钟内的互作变化），解析互作的时间依赖性。
空间特异性 IP 技术：结合 proximity labeling 技术（如 BioID、APEX），开发可在细胞特定亚结构（如细胞核、线粒体、内质网）内特异性捕获蛋白质互作的抗体，揭示不同细胞空间中蛋白质互作的特异性差异（如细胞质与细胞核中 p53 的互作网络差异）。
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